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MOLECULE RATHER THAN THE SHORTER ASYMMETRIC UNIT.</PDBx:sequence_details>
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      <PDBx:pdbx_poly_seq_scheme asym_id="C" entity_id="2" mon_id="GLY" seq_id="3">
         <PDBx:auth_mon_id>GLY</PDBx:auth_mon_id>
         <PDBx:auth_seq_num>63</PDBx:auth_seq_num>
         <PDBx:hetero>n</PDBx:hetero>
         <PDBx:ndb_seq_num>3</PDBx:ndb_seq_num>
         <PDBx:pdb_ins_code xsi:nil="true" />
         <PDBx:pdb_mon_id>GLY</PDBx:pdb_mon_id>
         <PDBx:pdb_seq_num>63</PDBx:pdb_seq_num>
         <PDBx:pdb_strand_id>C</PDBx:pdb_strand_id>
      </PDBx:pdbx_poly_seq_scheme>
      <PDBx:pdbx_poly_seq_scheme asym_id="C" entity_id="2" mon_id="PRO" seq_id="4">
         <PDBx:auth_mon_id>PRO</PDBx:auth_mon_id>
         <PDBx:auth_seq_num>64</PDBx:auth_seq_num>
         <PDBx:hetero>n</PDBx:hetero>
         <PDBx:ndb_seq_num>4</PDBx:ndb_seq_num>
         <PDBx:pdb_ins_code xsi:nil="true" />
         <PDBx:pdb_mon_id>PRO</PDBx:pdb_mon_id>
         <PDBx:pdb_seq_num>64</PDBx:pdb_seq_num>
         <PDBx:pdb_strand_id>C</PDBx:pdb_strand_id>
      </PDBx:pdbx_poly_seq_scheme>
      <PDBx:pdbx_poly_seq_scheme asym_id="C" entity_id="2" mon_id="PRO" seq_id="5">
         <PDBx:auth_mon_id>PRO</PDBx:auth_mon_id>
         <PDBx:auth_seq_num>65</PDBx:auth_seq_num>
         <PDBx:hetero>n</PDBx:hetero>
         <PDBx:ndb_seq_num>5</PDBx:ndb_seq_num>
         <PDBx:pdb_ins_code xsi:nil="true" />
         <PDBx:pdb_mon_id>PRO</PDBx:pdb_mon_id>
         <PDBx:pdb_seq_num>65</PDBx:pdb_seq_num>
         <PDBx:pdb_strand_id>C</PDBx:pdb_strand_id>
      </PDBx:pdbx_poly_seq_scheme>
      <PDBx:pdbx_poly_seq_scheme asym_id="C" entity_id="2" mon_id="GLY" seq_id="6">
         <PDBx:auth_mon_id>GLY</PDBx:auth_mon_id>
         <PDBx:auth_seq_num>66</PDBx:auth_seq_num>
         <PDBx:hetero>n</PDBx:hetero>
         <PDBx:ndb_seq_num>6</PDBx:ndb_seq_num>
         <PDBx:pdb_ins_code xsi:nil="true" />
         <PDBx:pdb_mon_id>GLY</PDBx:pdb_mon_id>
         <PDBx:pdb_seq_num>66</PDBx:pdb_seq_num>
         <PDBx:pdb_strand_id>C</PDBx:pdb_strand_id>
      </PDBx:pdbx_poly_seq_scheme>
   </PDBx:pdbx_poly_seq_schemeCategory>
   <PDBx:pdbx_refineCategory>
      <PDBx:pdbx_refine entry_id="1G9W" pdbx_refine_id="X-RAY DIFFRACTION">
         <PDBx:R_factor_obs_4sig_cutoff>0.1460000</PDBx:R_factor_obs_4sig_cutoff>
         <PDBx:R_factor_obs_no_cutoff>0.1470000</PDBx:R_factor_obs_no_cutoff>
         <PDBx:free_R_factor_4sig_cutoff>0.1900000</PDBx:free_R_factor_4sig_cutoff>
         <PDBx:free_R_factor_no_cutoff>0.1940000</PDBx:free_R_factor_no_cutoff>
         <PDBx:free_R_val_test_set_ct_4sig_cutoff>20</PDBx:free_R_val_test_set_ct_4sig_cutoff>
         <PDBx:free_R_val_test_set_size_perc_no_cutoff>20</PDBx:free_R_val_test_set_size_perc_no_cutoff>
         <PDBx:number_reflns_obs_4sig_cutoff>309</PDBx:number_reflns_obs_4sig_cutoff>
      </PDBx:pdbx_refine>
   </PDBx:pdbx_refineCategory>
   <PDBx:pdbx_struct_assemblyCategory>
      <PDBx:pdbx_struct_assembly id="1">
         <PDBx:details>author_and_software_defined_assembly</PDBx:details>
         <PDBx:method_details>PISA</PDBx:method_details>
         <PDBx:oligomeric_count>3</PDBx:oligomeric_count>
         <PDBx:oligomeric_details>trimeric</PDBx:oligomeric_details>
      </PDBx:pdbx_struct_assembly>
   </PDBx:pdbx_struct_assemblyCategory>
   <PDBx:pdbx_struct_assembly_genCategory>
      <PDBx:pdbx_struct_assembly_gen assembly_id="1" asym_id_list="A,D,B,E,C,F" oper_expression="1"></PDBx:pdbx_struct_assembly_gen>
   </PDBx:pdbx_struct_assembly_genCategory>
   <PDBx:pdbx_struct_assembly_propCategory>
      <PDBx:pdbx_struct_assembly_prop biol_id="1" type="ABSA (A^2)">
         <PDBx:value>1020</PDBx:value>
      </PDBx:pdbx_struct_assembly_prop>
      <PDBx:pdbx_struct_assembly_prop biol_id="1" type="SSA (A^2)">
         <PDBx:value>1540</PDBx:value>
      </PDBx:pdbx_struct_assembly_prop>
      <PDBx:pdbx_struct_assembly_prop biol_id="1" type="MORE">
         <PDBx:value>-7</PDBx:value>
      </PDBx:pdbx_struct_assembly_prop>
   </PDBx:pdbx_struct_assembly_propCategory>
   <PDBx:pdbx_struct_oper_listCategory>
      <PDBx:pdbx_struct_oper_list id="1">
         <PDBx:matrix11>1.0000000000</PDBx:matrix11>
         <PDBx:matrix12>0.0000000000</PDBx:matrix12>
         <PDBx:matrix13>0.0000000000</PDBx:matrix13>
         <PDBx:matrix21>0.0000000000</PDBx:matrix21>
         <PDBx:matrix22>1.0000000000</PDBx:matrix22>
         <PDBx:matrix23>0.0000000000</PDBx:matrix23>
         <PDBx:matrix31>0.0000000000</PDBx:matrix31>
         <PDBx:matrix32>0.0000000000</PDBx:matrix32>
         <PDBx:matrix33>1.0000000000</PDBx:matrix33>
         <PDBx:name>1_555</PDBx:name>
         <PDBx:symmetry_operation>x,y,z</PDBx:symmetry_operation>
         <PDBx:type>identity operation</PDBx:type>
         <PDBx:vector1>0.0000000000</PDBx:vector1>
         <PDBx:vector2>0.0000000000</PDBx:vector2>
         <PDBx:vector3>0.0000000000</PDBx:vector3>
      </PDBx:pdbx_struct_oper_list>
   </PDBx:pdbx_struct_oper_listCategory>
   <PDBx:pdbx_validate_symm_contactCategory>
      <PDBx:pdbx_validate_symm_contact id="1">
         <PDBx:PDB_model_num>1</PDBx:PDB_model_num>
         <PDBx:auth_asym_id_1>A</PDBx:auth_asym_id_1>
         <PDBx:auth_asym_id_2>B</PDBx:auth_asym_id_2>
         <PDBx:auth_atom_id_1>N</PDBx:auth_atom_id_1>
         <PDBx:auth_atom_id_2>C</PDBx:auth_atom_id_2>
         <PDBx:auth_comp_id_1>PRO</PDBx:auth_comp_id_1>
         <PDBx:auth_comp_id_2>GLY</PDBx:auth_comp_id_2>
         <PDBx:auth_seq_id_1>1</PDBx:auth_seq_id_1>
         <PDBx:auth_seq_id_2>36</PDBx:auth_seq_id_2>
         <PDBx:dist>1.30</PDBx:dist>
         <PDBx:site_symmetry_1>1_555</PDBx:site_symmetry_1>
         <PDBx:site_symmetry_2>1_556</PDBx:site_symmetry_2>
      </PDBx:pdbx_validate_symm_contact>
      <PDBx:pdbx_validate_symm_contact id="2">
         <PDBx:PDB_model_num>1</PDBx:PDB_model_num>
         <PDBx:auth_asym_id_1>B</PDBx:auth_asym_id_1>
         <PDBx:auth_asym_id_2>C</PDBx:auth_asym_id_2>
         <PDBx:auth_atom_id_1>N</PDBx:auth_atom_id_1>
         <PDBx:auth_atom_id_2>C</PDBx:auth_atom_id_2>
         <PDBx:auth_comp_id_1>PRO</PDBx:auth_comp_id_1>
         <PDBx:auth_comp_id_2>GLY</PDBx:auth_comp_id_2>
         <PDBx:auth_seq_id_1>31</PDBx:auth_seq_id_1>
         <PDBx:auth_seq_id_2>66</PDBx:auth_seq_id_2>
         <PDBx:dist>1.34</PDBx:dist>
         <PDBx:site_symmetry_1>1_555</PDBx:site_symmetry_1>
         <PDBx:site_symmetry_2>1_556</PDBx:site_symmetry_2>
      </PDBx:pdbx_validate_symm_contact>
      <PDBx:pdbx_validate_symm_contact id="3">
         <PDBx:PDB_model_num>1</PDBx:PDB_model_num>
         <PDBx:auth_asym_id_1>A</PDBx:auth_asym_id_1>
         <PDBx:auth_asym_id_2>C</PDBx:auth_asym_id_2>
         <PDBx:auth_atom_id_1>C</PDBx:auth_atom_id_1>
         <PDBx:auth_atom_id_2>N</PDBx:auth_atom_id_2>
         <PDBx:auth_comp_id_1>GLY</PDBx:auth_comp_id_1>
         <PDBx:auth_comp_id_2>PRO</PDBx:auth_comp_id_2>
         <PDBx:auth_seq_id_1>9</PDBx:auth_seq_id_1>
         <PDBx:auth_seq_id_2>61</PDBx:auth_seq_id_2>
         <PDBx:dist>1.34</PDBx:dist>
         <PDBx:site_symmetry_1>1_555</PDBx:site_symmetry_1>
         <PDBx:site_symmetry_2>1_554</PDBx:site_symmetry_2>
      </PDBx:pdbx_validate_symm_contact>
   </PDBx:pdbx_validate_symm_contactCategory>
   <PDBx:pdbx_versionCategory>
      <PDBx:pdbx_version entry_id="1G9W" major_version="3" minor_version="2" revision_type="Version format compliance">
         <PDBx:details>compliance with PDB format V.3.15</PDBx:details>
         <PDBx:revision_date>2008-04-27</PDBx:revision_date>
      </PDBx:pdbx_version>
      <PDBx:pdbx_version entry_id="1G9W" major_version="4" minor_version="0000" revision_type="Version format compliance">
         <PDBx:details>compliance with PDB Exchange Dictionary V4</PDBx:details>
         <PDBx:revision_date>2011-07-13</PDBx:revision_date>
      </PDBx:pdbx_version>
   </PDBx:pdbx_versionCategory>
   <PDBx:refineCategory>
      <PDBx:refine entry_id="1G9W" pdbx_refine_id="X-RAY DIFFRACTION">
         <PDBx:details>DUE TO THE QUASI-INFINITE NATURE OF THE TRIPLE HELIX, DURING REFINEMENT COVALENT BONDS ARE NECESSARY TO JOIN THE MOLECULE WITH ITS SYMMETRY MATES BOTH ABOVE IT AND BELOW IT ALONG THE HELICAL AXIS AND TIGHT REFINEMENT CONSTRAINTS WERE MAINTAINED.

THE UNIT CELL AXES WERE CHOSEN TO COINCIDE WITH A
PREVIOUS STRUCTURE DETERMINATION (OKUYAMA 1981) OF THIS
PEPTIDE.</PDBx:details>
         <PDBx:ls_R_factor_R_free>0.1940000</PDBx:ls_R_factor_R_free>
         <PDBx:ls_R_factor_obs>0.1470000</PDBx:ls_R_factor_obs>
         <PDBx:ls_d_res_high>1.30</PDBx:ls_d_res_high>
         <PDBx:ls_d_res_low>10.00</PDBx:ls_d_res_low>
         <PDBx:ls_number_parameters>147</PDBx:ls_number_parameters>
         <PDBx:ls_number_reflns_all>320</PDBx:ls_number_reflns_all>
         <PDBx:ls_number_restraints>179</PDBx:ls_number_restraints>
         <PDBx:ls_percent_reflns_R_free>20</PDBx:ls_percent_reflns_R_free>
         <PDBx:ls_percent_reflns_obs>89.0</PDBx:ls_percent_reflns_obs>
         <PDBx:pdbx_R_Free_selection_details>RANDOM</PDBx:pdbx_R_Free_selection_details>
         <PDBx:pdbx_diffrn_id>1</PDBx:pdbx_diffrn_id>
         <PDBx:pdbx_ls_cross_valid_method>throughout</PDBx:pdbx_ls_cross_valid_method>
         <PDBx:pdbx_ls_sigma_I>0</PDBx:pdbx_ls_sigma_I>
         <PDBx:pdbx_starting_model>PDB1A3J.ENT</PDBx:pdbx_starting_model>
         <PDBx:pdbx_stereochemistry_target_values>ENGH AND HUBER</PDBx:pdbx_stereochemistry_target_values>
      </PDBx:refine>
   </PDBx:refineCategory>
   <PDBx:refine_analyzeCategory>
      <PDBx:refine_analyze entry_id="1G9W" pdbx_refine_id="X-RAY DIFFRACTION">
         <PDBx:occupancy_sum_non_hydrogen>162.</PDBx:occupancy_sum_non_hydrogen>
      </PDBx:refine_analyze>
   </PDBx:refine_analyzeCategory>
   <PDBx:refine_histCategory>
      <PDBx:refine_hist cycle_id="LAST" pdbx_refine_id="X-RAY DIFFRACTION">
         <PDBx:d_res_high>1.30</PDBx:d_res_high>
         <PDBx:d_res_low>10.00</PDBx:d_res_low>
         <PDBx:number_atoms_solvent>36</PDBx:number_atoms_solvent>
         <PDBx:number_atoms_total>162</PDBx:number_atoms_total>
         <PDBx:pdbx_number_atoms_ligand>0</PDBx:pdbx_number_atoms_ligand>
         <PDBx:pdbx_number_atoms_nucleic_acid>0</PDBx:pdbx_number_atoms_nucleic_acid>
         <PDBx:pdbx_number_atoms_protein>126</PDBx:pdbx_number_atoms_protein>
      </PDBx:refine_hist>
   </PDBx:refine_histCategory>
   <PDBx:refine_ls_restrCategory>
      <PDBx:refine_ls_restr pdbx_refine_id="X-RAY DIFFRACTION" type="c_bond_d">
         <PDBx:dev_ideal>0.015</PDBx:dev_ideal>
      </PDBx:refine_ls_restr>
      <PDBx:refine_ls_restr pdbx_refine_id="X-RAY DIFFRACTION" type="c_angle_d">
         <PDBx:dev_ideal>0.026</PDBx:dev_ideal>
      </PDBx:refine_ls_restr>
   </PDBx:refine_ls_restrCategory>
   <PDBx:reflnsCategory>
      <PDBx:reflns pdbx_ordinal="1">
         <PDBx:d_resolution_high>1.3</PDBx:d_resolution_high>
         <PDBx:d_resolution_low>15</PDBx:d_resolution_low>
         <PDBx:entry_id>1G9W</PDBx:entry_id>
         <PDBx:number_obs>3448</PDBx:number_obs>
         <PDBx:pdbx_Rmerge_I_obs>0.0420000</PDBx:pdbx_Rmerge_I_obs>
         <PDBx:pdbx_diffrn_id>1</PDBx:pdbx_diffrn_id>
         <PDBx:pdbx_redundancy>4.8</PDBx:pdbx_redundancy>
         <PDBx:percent_possible_obs>89.0</PDBx:percent_possible_obs>
      </PDBx:reflns>
   </PDBx:reflnsCategory>
   <PDBx:reflns_shellCategory>
      <PDBx:reflns_shell pdbx_ordinal="1">
         <PDBx:Rmerge_I_obs>0.0930000</PDBx:Rmerge_I_obs>
         <PDBx:d_res_high>1.3</PDBx:d_res_high>
         <PDBx:d_res_low>1.33</PDBx:d_res_low>
         <PDBx:pdbx_diffrn_id>1</PDBx:pdbx_diffrn_id>
         <PDBx:percent_possible_all>66.4</PDBx:percent_possible_all>
      </PDBx:reflns_shell>
   </PDBx:reflns_shellCategory>
   <PDBx:softwareCategory>
      <PDBx:software pdbx_ordinal="1">
         <PDBx:classification>refinement</PDBx:classification>
         <PDBx:name>SHELXL-97</PDBx:name>
         <PDBx:version xsi:nil="true" />
      </PDBx:software>
   </PDBx:softwareCategory>
   <PDBx:structCategory>
      <PDBx:struct entry_id="1G9W">
         <PDBx:pdbx_descriptor>X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC DETERMINATION OF A COLLAGEN-LIKE PEPTIDE WITH THE REPEATING SEQUENCE (PRO-PRO-GLY)</PDBx:pdbx_descriptor>
         <PDBx:title>STRUCTURAL BASIS OF COLLAGEN STABILIZATION INDUCED BY PROLINE HYDROXYLATION</PDBx:title>
      </PDBx:struct>
   </PDBx:structCategory>
   <PDBx:struct_asymCategory>
      <PDBx:struct_asym id="A">
         <PDBx:entity_id>1</PDBx:entity_id>
         <PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>N</PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>
         <PDBx:pdbx_modified>N</PDBx:pdbx_modified>
      </PDBx:struct_asym>
      <PDBx:struct_asym id="B">
         <PDBx:entity_id>2</PDBx:entity_id>
         <PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>N</PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>
         <PDBx:pdbx_modified>N</PDBx:pdbx_modified>
      </PDBx:struct_asym>
      <PDBx:struct_asym id="C">
         <PDBx:entity_id>2</PDBx:entity_id>
         <PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>N</PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>
         <PDBx:pdbx_modified>N</PDBx:pdbx_modified>
      </PDBx:struct_asym>
      <PDBx:struct_asym id="D">
         <PDBx:entity_id>3</PDBx:entity_id>
         <PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>N</PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>
         <PDBx:pdbx_modified>N</PDBx:pdbx_modified>
      </PDBx:struct_asym>
      <PDBx:struct_asym id="E">
         <PDBx:entity_id>3</PDBx:entity_id>
         <PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>N</PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>
         <PDBx:pdbx_modified>N</PDBx:pdbx_modified>
      </PDBx:struct_asym>
      <PDBx:struct_asym id="F">
         <PDBx:entity_id>3</PDBx:entity_id>
         <PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>N</PDBx:pdbx_blank_PDB_chainid_flag>
         <PDBx:pdbx_modified>N</PDBx:pdbx_modified>
      </PDBx:struct_asym>
   </PDBx:struct_asymCategory>
   <PDBx:struct_biolCategory>
      <PDBx:struct_biol id="1">
         <PDBx:details>THE 21 RESIDUE ASYMMETRIC UNIT CORRESPONDS TO ONE
TRIPLE-HELICAL REPEAT AND IS SMALLER THAN THE ENTIRE 90
RESIDUE PEPTIDE.
THE RESULT IS A POLYMER-LIKE STRUCTURE WITH
NO DEFINED ENDS.

THE POLYMER STRUCTURE IS FORMED BY CONTINUATION OF THE
CHAINS USING THE SYMMETRY-RELATED MOLECULES ALONG THE
HELICAL AXIS.  THE TVECT RECORD BELOW PRESENTS THE
TRANSLATION THAT WILL GENERATE THE POLYMER.  NOTE:
THEREFORE, CLOSE CONTACTS BETWEEN SYMMETRY-RELATED
MOLECULES ARE INTENTIONAL AND NECESSARY.  INTERCHAIN
HYDROGEN BONDING AT THE END OF CHAINS ALSO UTILIZES
SYMMETRY-RELATED MOLECULES.

THE ENTIRE 30 RESIDUE LONG PEPTIDE CAN BE GENERATED FROM
THE SUBMITTED ASYMMETRIC UNIT BY APPLYING THE FOLLOWING
TRANSLATIONS (USING FRACTIONAL COORDINATES):
CHAIN A: TRANSLATE RESIDUES 1 - 9 BY (0 0 1), (0 0 2), AND
         (0 0 3) AND RESIDUES 7 - 9 BY (0 0 4).
CHAIN B: TRANSLATE RESIDUES 31 - 36 BY (0 0 1), (0 0 2),
         AND (0 0 3).
CHAIN C: TRANSLATE RESIDUES 61 - 66 BY (0 0 1), (0 0 2),
         AND (0 0 3) AND RESIDUES 64 - 66 BY (004).
THIS WILL RESULT IN A MOLECULE WITH A TOTAL OF 90 RESIDUES,
         30 IN EACH CHAIN.</PDBx:details>
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         <PDBx:text>COLLAGEN, EXTRACELLULAR MATRIX, STRUCTURAL PROTEIN</PDBx:text>
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